РЕФЕРАТ НА ТЕМУ: КОЛЛАГЕН. 9141+

Описание

Содержание

Введение

1. Строение коллагена

2. Полиморфизм коллагена

3. Фибриллообразующие (I, II, III, V и XI) типы

4. Получение коллагена

5. Физико-химические свойства коллагена

6. Применение коллагена

Заключение

Список литературы

15 стр.

Фрагмент

Введение

Коллаген — фибриллярный белок, являющийся основой соединительной ткани и составляющий 30 % всех белков организма млекопитающих. Многие годы коллаген считали нерастворимым в воде и, поэтому, неусвояемым. Причиной этого является то, что нативный коллаген, т.е. коллаген, поступающий в организм из пищевых продуктов, сопротивляется воздействию трипсина, содержащегося в желудочной среде, однако, он гидролизуется бактериальным ферментом коллагеназой. Когда же коллаген кипятят в воде, тройной завиток его структуры разрушается, и субъединицы частично гидролизуются, а продуктом этого становится желатин. Развернутые цепи пептидов желатина захватывают большие количества воды, приводя к образованию гидратированных молекул.

Дальнейшее изучение коллагена показало, что он подвергается процессу старения в живых организмах, что может быть вызвано формированием поперечных связей между волокнами коллагена.

Биосинтез коллагена и последующее образование фибрилл и волокон соединительной ткани — сложный, многоступенчатый и относительно медленный процесс. Существует несколько типов коллагена. Так, например, коллаген типа III — важный поддерживающий компонент соединительной ткани легких, кровеносных сосудов и кишечника, а коллаген типа IV играет важную роль в сохранении целостности эпителиальных и эндотелиальных клеточных оболочек.

Литература

 

  1. В.В. Серов, А.Б. Шехтер — Соединительная ткань (функциональная морфология и общая патология) — М, 1981
  2. Журнал структурной химии — С.П. Габуда, АА Гайдаш, В.А. Дребущак, С.Г. Козлова — Данные ЯМР о структуре связанной воды в коллагене с помощью сканирующей калориметрии — том 46, №6, 2005
  3. ОПИСАНИЕ ИЗОБРЕТЕНИЯ К ПАТЕНТУ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ — Л.В. Кухарева, Б.А. Парамонов, И.И. Шамолина, Е.Г. Семенова — Способ получения коллагена для лечения патологий тканей организма — СПб, 2003
  4. Патент США 5106949, МПК A 61 K 35/32 — 1992 г.
  5. Елисеев В.Г. Соединительная ткань. — М.: Медгиз, 1961.
  6. Мазуров В.И. Биохимия коллагеновых белков. — М.: Медицина, 1974.
  7. Никитин В.Н., Перский Е. Э., Утевская Л.А. Возрастная и эволюционная биохимия коллагеновых структур. — Киев.: Наукова думка, 1977.
  8. Хилькин А.М., Шехтер А.Б., Истранов Л.П. Коллаген и его применение в медицине. М.: Медицина, 1976.
  9. Bazin S., Lelous M., Delannay A. Collagen in granulation tissue. — Agent and Act., 1976, v. 6, p. 272-275
  10. Bruns R. Supramolekular structure of polymorphic collagen fibrills. — J. Cell Biol., 1976, v. 68, p. 521-538
  11. Gay S., Muller P., Meigel W., Kuhn K. Polymorphic des Kollagens: Neue Aspekte fur die Structur und Funktion des Bindegewebe.-Hautarzt, 1976, v. 27, p. 196-205
  12. Gross J. Collagen biology: structure, degradation, and disease. — Harvey Lectures, 1974, v. 68, p. 351-432
  13. Gross J. Aspects of the animal collagenases. — In: Biochemistry of collagen. New York, 1976, p. 275-317
  14. Kefalldes N. Basement membranes: structural and biosynthetic considerations. — J. invest. Derm., 1975, v. 65, p. 85-92
  15. Miller A. Molecular packing in collagen fibrils. — In: Biochemistry of collagen. New York, 1976, p. 85-136
  16. Minor R., Clark C, Kefalides N. Synthesis and deposition of basement membrane procollagen. — J. Cell. Biol., 1975, p. 67, part 2, p. 287-899.
  17. Piez K — The regulation of collagen fibril formation. — In: Extracellular matrix influences on gene expression. New York, 1975, v. 231-237.
  18. Ratnachandran G., Ratnakrishnan C. Molecular structure of collagen. — In: Biochemistry of Collagen. New York, 1976, p. 45-84.
  19. Reddi A. Collagen and cell differentiation. — In: Biochemistry of collagen. New York, 1976, p. 449-478
  20. Trelstad R. Basement membrane collagens: isolation by heat gelation fractionation. — Upsala J. Med. Sci., 1977, v. 82, p. 157-162.
  21. Weiss J. Enzymic degradation of collagen. — Intern. Rev. Connect. Tissue Res., 1976, v. 7, p. 101-157.

Уважаемый студент!

Эта работа выполнена качественно и может стать хорошей основой для написания вашего проекта. Ее нет в свободном доступе в сети интернет, купить можно только у нас.

После оплаты Вы сразу получите чек и ссылку для скачивания на почту.

Сегодня цена на работу с учетом скидки составляет:
Уважаемый студент! Эта работа выполнена качественно и может стать хорошей основой для написания вашего проекта. Ее нет в свободном доступе в сети интернет, купить можно только у нас. После оплаты Вы сразу получите чек и ссылку для скачивания на почту. Сегодня цена на работу с учетом скидки составляет: 240,00 

Оценить другую работу
Категория: